甲状腺素转运蛋白（Transthyretin, TTR）是一种分子量为55kD的同源四聚体，强酸性蛋白且不含碳链。1958年首次发现它可以结合T4，由于它在电泳中的迁移率在白蛋白前面，曾经叫作甲状腺素结合前白蛋白（Thyroxine-BindingPrealbumin，TBPA）。随后发现，TTR也能够结合并转运维生素A等其他物质的复杂的转运蛋白。TTR由127个氨基酸组成，形成四聚体的结构在血清中稳定存在。虽然已经通过基因研究证实TTR的四聚体结构，但其3D结构分析是通过之后的X线晶体学分析证明的 [9]。每个TTR的亚单位有8个β折叠股，4个在内部折叠、4个在外部折叠。4个亚单位形成一个含有双喇叭状疏水通道的对称的β桶状结构，这种结构可以使分子穿过并形成两个甲状腺原氨酸的结合位点。虽然存在两个相同的甲状腺原氨酸的结合位点，但因为第二个位点的亲和力通过负协同效应大大降低，所以TTR通常只能结合一个T4分子。同时，TTR也是一种主要的视黄醇结合蛋白（Retinol-BindingProtein , RBP），它有4个视黄醇的结合位点，但只有其中一个常被利用。视黄醇的结合和甲状腺激素的结合位点是独立的，结合这两种物质可同时进行，且互不影响。
TTR分子是由127个氨基酸组织的4个同源四聚体单位形成的。TTR一般包括8个折叠（A-H）和一个小α螺旋。两个二聚体相互接触形成两个疏水口袋结构用以结合T4。通过放大显示，每个单体含有一个小α螺旋和8个β折叠。
TTR是由一个位于人类18号染色体上的单基因编码（18q11.2-q12.1）[10]。这个基因由横跨6.8kD的4个外显子组成。通过对小鼠基因结构和延伸到启动子区的序列同源性的研究推测出了人类TTR基因转录的调节。在人和鼠的TTR基因中，都含有一个TATAA盒和一个HNF-1,3,4的结合位点，距离翻译起始位点150bp。TTR是其家族中的唯一成员，基因出现的时间比TBG要更早。TTR的基因在啮齿类动物、鸟类、爬行类动物等体内均有表达，与人类的作用不同，在鸟类、两栖类动物中，TTR优先结合T3。在哺乳类动物中TTR优先结合T4是由于在进化过程中，控制与T4结合的压力选择性开关的N-端变得更短，更易结合。
虽然血清中的TTR来源于肝脏，但TTR的mRNA也存在于肾细胞、脉络丛、脑膜、视网膜、胎盘、胰岛细胞和胎儿小肠中 [11]。TTR的分布同TBG类似，但在脑脊液中含量很高，TTR占脑室脑脊液总蛋白的25%，并结合了脑脊液中80%的T4，参与甲状腺激素转运入脑。TTR在视网膜也有丰富的分布，参与激素进入眼内发挥作用。另外，在人类胚胎滋养细胞层内也发现存在TTR的表达，随着T4水平的升高而表达增加。TTR可能也参与了胎盘母体到胎儿的甲状腺激素的分泌。
尽管TTR在血清中的浓度高于TBG20倍，但它的转运效率却较低。在TBG水平正常的情况下，大幅改变TTR的浓度或通过特定抗体去除体内的TTR，对FT4水平的影响都是较低的。多种药物可以干扰激素与TTR的结合，包括利尿药、水杨酸酯、2,4-二硝基酚、青霉素和巴比妥类药物 [12]。TTR的半衰期较短，只有2d。血清TTR的浓度为25mg/dL，完全利用可以结合300μg/dL血清中的T4，但实际上体内只有0.5%的TTR利用在与T4的结合上。分别分析年龄、性别、糖皮质激素、雄激素和雌激素对TTR和TGB的影响，两者呈相反趋势。
