PI3K可分为3类，其结构与功能各异。其中研究最广泛的为Ⅰ类PI3K，此类PI3K为异源二聚体，由一个调节亚基和一个催化亚基组成。调节亚基含有SH2和SH3结构域，与含有相应结合位点的靶蛋白相作用。该亚基通常称为p85，参考于第一个被发现的亚型（isotype），然而目前已知的6种调节亚基，大小从50～110kDa不等。催化亚基有4种，即p110α、β、δ、γ，而δ仅限于白细胞，其余则广泛分布于各种细胞中。PI3K的活化很大程度上参与到靠近其质膜内侧的底物。多种生长因子和信号传导复合物，包括成纤维细胞生长因子（FGF）、血管内皮生长因子（VEGF）、人生长因子（HGF）、血管位蛋白I（Ang1）和胰岛素都能启始PI3K的激活过程。这些因子激活受体酪氨酸激酶（RTK），从而引起自磷酸化。受体上磷酸化的残基为异源二聚化的PI3Kp85亚基提供了一个停泊位点（dockingsite）。然而在某些情况下，受体磷酸化则会介导募集一个接头蛋白（adaptorprotein）。比如，当胰岛素激活其受体后，则必须募集一个胰岛素受体底物蛋白（IRS），来促进PI3K的结合。相似的，当整合蛋白integrin（非RTK）被激活后，黏着斑激酶（FAK）则作为接头蛋白，将PI3K通过其p85停泊。但在以上各情形下，p85亚基的SH2和SH3结构域均在一个磷酸化位点与接头蛋白结合。PI3K募集到活化的受体后，起始多种PI中间体的磷酸化。与癌肿尤其相关的PI3K转化PIP2为PIP3。
二、AKT的结构与功能
AKT又称蛋白激酶B（proteinkinaseB, PKB），是1991年Jones等发现的一种相对分子质量大约为60000的蛋白激酶。因与蛋白激酶A和蛋白激酶C具有很高的同源性（分别是68%和73%），故称PKB。PKB被证明为反转录病毒AKT癌基因编码的产物，故又称为AKT。它是一种Ser/Thr蛋白激酶，大约由480个氨基酸残基构成，是PI3K信号通路调节细胞生长和细胞迁移功能的主要下游信号分子。人类的AKT包括3个亚型AKT1、AKT2和AKT3，在脂酰肌醇依赖的蛋白激酶（phosphoinositide-dependentproteinkinase, PDK）的协同作用下，PIP3可与AKT结合，导致AKT从细胞质转位到细胞膜，在PDK的协同下使AKT的Ser473和Thr308两个结构位点磷酸化，使AKT充分激活，而AKT激活是其发挥促细胞生存功能的重要前提。激活的AKT返回到细胞质或细胞核内，可以磷酸化、活化或者抑制许多调节细胞功能的下游调节蛋白。目前研究AKT主要通过促进Bad、mTOR、Caspase3、GSK-3等下游底物磷酸化而发挥广泛的生物学效应，包括抗凋亡、促细胞生存等。
AKT是一种丝氨酸/苏氨酸特异性蛋白激酶，在多种细胞生长过程中发挥关键作用，如葡萄糖代谢、凋亡、细胞增殖、转录和细胞迁移。AKT的Ser473可以被PDK1磷酸化。PKB与PKA和PKC均有很高的同源性，该激酶被证明是反转录病毒安基因v-AKT的编码产物，故又称AKT。
